Белки: история исследования, химсостав, свойства, биологические функции
Приложение II
Открытие аминокислот в составе белков
| Аминокислота | Год | Источник | Кто впервые выделил |
|
1. Глицин |
1820 |
Желатина |
А.Браконно |
|
2. Лейцин |
1820 |
Мышечные волокна |
А.Браконно |
|
1839 |
Фибрин, шерсть |
Г.Мульдер | |
|
3. Тирозин |
1848 |
Казеин |
Ф.Бопп |
|
4. Серин |
1865 |
Шелк |
Э.Крамер |
|
5. Глутамино- вая к-та |
1866 |
Растительные белки |
Г.Риттхаузен |
|
6. Аспарагино- вая к-та |
1868 |
Конглутин, легумин |
Г.Риттхаузен |
|
7. Фенилаланин |
1881 |
Ростки люпина |
Э.Шульце, Й.Барбьери |
|
8. Аланин |
1888 |
Фиброин шелка |
Т.Вейль |
|
9. Лизин |
1889 |
Казеин |
Э.Дрексель |
|
10. Аргинин |
1895 |
Вещество рога |
С.Хедин |
|
11. Гистидин |
1896 |
Стурин, гистоны |
А.Коссель; С.Хедин |
|
12. Цистин |
1899 |
Вещество рога |
К.Мёрнер |
|
13. Валин |
1901 |
Казеин |
Э.Фишер |
|
14. Пролин |
1901 |
Казеин |
Э.Фишер |
|
15. Оксипролин |
1902 |
Желатина |
Э.Фишер |
|
16. Триптофан |
1902 |
Казеин |
Ф.Гопкинс, Д.Кол |
|
17. Изолейцин |
1904 |
Фибрин |
Ф.Эрлих |
|
18. Метионин |
1922 |
Казеин |
Д. Мёллер |
|
19. Треонин |
1925 |
Белки овса |
С.Шрайвер |
|
20.Оксилизин |
1925 |
Белки рыб |
С.Шрайвер |
Приложение III
Цветные реакции на белки
Цветные реакции применяются для установления белковой природы веществ, идентификации белков и определение их аминокислотного состава в различных биологических жидкостях. В клинической лабораторной практике эти методы используются для определения количества белка в плазме крови, аминокислот в моче и крови, для выявления наследственных и приобретенных патологий обмена у новорожденных.
Биуретовая реакция на пептидную связь.
В основе ее лежит способность пептидных связей (– CO–NH– ) образовывать с сульфатом меди в щелочной среде окрашенные комплексные соединения, интенсивность окраски которых зависит от длины полипептидной цепи. Раствор белка дает сине-фиолетовое окрашивание.
Реактивы: 1) яичный белок, 1% р-р (белок куриного яйца фильтруют через марлю и разводят дист-ой водой 1:10); 2) NaOH, 10% р-р; 3) Cu(OH)2, 1% р-р.
Ход определения. В пробирку вносят 5 капель р-ра яичного белка, 3 капли NaOH, 1 каплю Cu(OH)2, перемешивают. Содержимое пробирки приобретает сине-фиолетовое окрашивание.
Нингидриновая реакция.
Сущность реакции состоит в образовании соединения, окрашенного в сине-фиолетовый цвет, состоящего из нингидрина и продуктов гидролиза аминокислот. Эта реакция характерна для аминогрупп в a-положении, присутствующих в природных аминокислотах и белках.
Реактивы: 1) яичный белок, 1% р-р; 2) нингидрин, 0,5% водный р-р.
Ход определения. В пробирку вносят 5 капель р-ра яичного белка, затем 5 капель нингидрина, нагревают смесь до кипения. Появляется розово-фиолетовое окрашивание, переходящее с течением времени в сине-фиолетовое.
Ксантопротеиновая реакция.
При добавлении к р-ру белка конц-ой азотной к-ты и нагревании появляется желтое окрашивание, переходящее в присутствии щелочи в оранжевое. Сущность реакции состоит в нитровании бензольного кольца циклических аминокислот азотной к-ой с образованием нитросоединений, выпадающих в осадок. Реакция выявляет наличие в белке циклических аминокислот.
Скачать реферат
