В результате рентгенографических исследований обнаружена относительно высокая ориентация полипептидных цепей вдоль оси волокна; ориентированные участки составляют 40-60 % его общей массы.

Более ориентированные (кристаллические) участки волокна состоят из полипептидных цепей, содержащих глицин, аланин и серин. Они построены по схеме:

Группы, расположеные в аморфных участках, более доступны действию химических реагентов, поэтому полное насыщение основных групп, какими-либо кислотами или кислотными красителями возможно без изменения ренгенограммы волокна. Наоборот, гидроксильные группы остатков серина менее доступны действию химических реагентов.

Важнейшим свойством фиброина является легкость изменений формы молекулы, связанная с особенностями его аминокислотного состава и отсутствием внутри частиц связей более стойких, чем водородные.

Другой важной особенностью фиброина является высокое содержание в нем простейших аминокислот - аланина и глицина, что придает устойчивость образовавшейся b-конфигурации, возможность высокой ориентации полипептидных цепей в волокне и и эффективного межмолекулярного взаимодействия.

Свойства фиброина

Набухание и растворение. Фиброин не растворим в спирте, петролейном эфире, сероуглероде и других органических растворителях. Практически нерастворим в воде, но набухает ограниченно: при температуре 18 °С поперечный размер волокна увеличивается на 16-18 %, маса волокна - на 30-35 %.Удлинение же нити при этих условиях равно 1,2 %.

Набухание усиливается в растворах щелочей и кислот.

В концентрированных растворах некоторых солей фиброин неограниченно набухает и образует вязкий раствор, из которого может быть регенерирован.

Фиброин легко растворяется в медно-аммиачном растворе, щелочном медно-глицериновом расворе, этилендиаминовом расворе гидроокиси меди, аммиачно-никелевом расворе, в растворе крепких кислот - фосфорной, серной, соляной, дихлоруксусной и муравьиной.

Реакции фиброина. Для фиброина характерны реакции превращения, обусловленные наличием в его структуре химически активных функциональных групп. Возможно ацелирование фиброина, бензоилирование, ацетилирование. При этом в реакцию вступают гидроксильные группы и аминогруппы волокна.

Фиброин можно алкилировать.

Химические связи между смежными цепями образуются при действии на шелк формальдегида за счет участия в реакции содержащихся в боковых радикалах H2N-групп, возможно и НО-групп, а также имидных групп - NH- пептидных связей.

При действии азотистой кислоты происходит дезаминирование фиброина:

R-NH2+ONOH®R-OH-N2+H2 O.

В реакцию вступают концевые аминокислоты полипептидных цепей и e-аминогруппы остатков лизина. Одновременно происходит нитрозирование фенольных ядер остатков тирозина

При действии азотной кислоты на фиброин происходит нитрование ароматических ядер остатков фенилаланина и тирозина (ксантопротеиновая реакция на белки):

Исключение - взаимодействие с HNO3.

Действие на фиброин гидролизующих реагентов. Являясь белковым веществом, фиброин обладает характерной способностью к гидролитическому распаду, который через ряд промежуточных продуктов (полипептидов) приводит к образованию аминокислот по схеме

H2O

-СО-NH- ®COOH +H2O-.

Уже продолжительное кипячение в воде вызывает некоторый гидролиз, резко усиливающийся в присутствии кислот и щелочей.

В 5 % NAOH фиброин растворяется при кипячении, а в концентрированной при 25 °С .

кислота

H2N-шелк -СООН®HN+-шелк -COO®H3N-шелк-COOH

щелочь

®H2N-шелк-СООН

К кислотам фиброин несколько более устойчив, чем к щелочам. Растворы даже сильных минеральных кислот в низких концентрациях при нагревании не оказывают заметного разрушительного действия на волокно. Это свойство используют при крашении шелка. После отварки или крашения шелк обрабатывают кислотами, в результате чего он приобретает характерный скрип, возникающий в результате трения одних волокон о другие.

В более высоких концентрациях и при высокой температуре кислоты разрушают фиброин. Концентрированная серная и соляная кислоты растворяют шелк на холоду в течении короткого времени. Более устойчив фиброин к слабым минеральным кислотам - фосфорной, сернистой, уксусной, щавелевой, муравьиной.

Особенностью фиброина является его устойчивость к протеолитическим ферментам.

Отношение к окислителям и восстановителям. Соли хлорноватистой кислоты и хлор даже в растворах слабой концентрации повреждают фиброин. По аналогии с другими белками в этом случае можно ожидать образование хлораминокислот и далее - кетонокислот и хлорамина.

Шелк отличается относительно низкой устойчивостью к фотохимическому окислению (разрушение на свету при действии кислорода воздуха).

Фиброин устойчив к восстановителям, обычно применяемым в текстильной практике (гидросульфиту, сернистой кислоте и ее солям).

Серицин

Строение серицина

Белковая часть природной шелковины - серицин. Значительно отличается от фиброина. Для серицина характерно более высокое содержание оксиаминокислот (в особенности серина и дикарбоновых и диаминокислот), наличие небольшого колическтва цистина. По аминокислотному составу серицин более гидрофилен, чем фиброин.

Дикарбоновые аминокислоты частично входят в состав серицина в виде своих амидов. Из продуктов гидролиза серицина выделены также углеводы - 0,6 % (в пересчете на глюкозу) и аминоуглеводы - 0,5 % (в пересчете на глюкозамин).

Отсутствие данных о первичной стуктуре серицина. По вторичной установлено, что в серицине на волокне определенная доля цепей находится в b-форме, образуя упорядоченные области, и фиксация их достигается за счет связывания соседних цепей небелковыми компонентами, цистинными связями. Электронно-микроскопические исследования поверхности кокона, предварительно освобожденного от жировосковых компонентов, подтверждают, что структура серицина, покрывающего нити, несколько фибриллярна.

Свойства серицина

Серицин нерастворим в спирте, эфире, ацетоне, бензине, но растворим в воде, водных растворах щелочей и кислот. Растворимость серицина в воде, резко отличающая его от фиброина, обусловлена особенностями химического строения: высоким содержанием полярных, способных гидратироваться групп в боковых цепях, менее упорядоченным расположением цепей с меньшим межмолекулярным взаимодействием между ними.

Растворимость серицина в воде зависит от температуры: если она ниже 90°С, серицин только ограниченно набухает и практически в раствор не переходит; при более высокой температуре набухание становится неограниченным и начинается растворение. При температуре 100 °С можно полностью обесклеить волокно при многочасовом кипячении. Резко увеличивается скорость расворения при температуре выше 105 °С; при температуре 110 °С волокно в течении 1 ч можно полностью освободить от серицина.