Белки, по утверждению Ф. Энгельса, одна из форм существования жизни.

"Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, не находящееся в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явление жизни". (К. Маркс, Ф. Энгельс. Собрание сочинений. Т. 20). Белки - строительный материал, выполняют двигательную, каталитическую, транспортную, защитную, энергетическую функции.

Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки, как альбумин ("яичный белок"), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы.

В 80-х годах XIX столетия русский биохимик Данилевский А.Я., чуть позднее - (в 1903 г) немецкий ученый Фишер Э. - выдвинули полипептидную теорию строения белков: белки соединены в цепочку из остатков α - аминокислот посредством пептидных связей ―СО ― NH ―.

В настоящее время известно 22 аминокислоты, которые и создают огромное множество белковых молекул. Причем каждая из них имеет свой, строго определенный, порядок чередования аминокислот. Выделяют четыре структуры белковой молекулы. Первичная - чередование остатков α - аминокислот; вторичная - цепи, закрученные в виде спирали; третичная - конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль (она обеспечивает биологическую активность белковой молекулы); четвертичная - соединенные друг с другом макромолекулы белков. При нагревании, встряхивании разрушается третичная структура белка, он утрачивает свое биологическое действие.

Белки - это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из остатков α - аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями ―СО ― NH ―.

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы белков, различно: в инсулине их 51 (20 в одной и 31 - в другой цепочке), в миоглобине - 140. Молекулярные массы белков могут колебаться от 10 000 до нескольких миллионов.

Mr (белка яйца) = 36 000; Mr (белка мышц) = 1 500 000. Состав гемоглобина выражается формулой (C738H1166O208N203S2Fe) 4. Посчитать его молекулярную массу несложно.

Белки являются главным носителем жизни. Сведения о составе и строении белков получены при изучении продуктов их гидролиза. В настоящее время установлено, что молекулы большинства белков состоят из 22 различных α - аминокислот.

В состав белков входят: С - 50 - 52%; Н - 6 - 8%; О - 19 - 24%; N - 15 - 18%; S - 0,5 - 2,0%.

Современные исследования позволяют различать в структуре белка первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. (Слайд 6).

Под первичной структурой белка понимается точная последовательность расположения отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле (все связи ковалентные, прочные). С.228 учебника, рис.37.

Вторичная структура - форма полипептидной цепи в пространстве (чаще всего спираль). Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей).

Третичная структура - реальная трехмерная конфигурация, возникающая при закручивании в спираль полипептидных цепей белков, происходящем под действием дисульфидных, водородных и иных связей.

Разные способы изображения трёхмерной структуры белка.

Четвертичная структура - соединение друг с другом макромолекул белков. Образуют комплекс. С.229, рис.40.

Уровни структуры белков: 1 - первичная; 2 - вторичная; 3 - третичная; 4 - четвертичная.

Многие белки (глобулярные) растворимы в воде, растворах солей, кислот и почти все растворяются в щелочах; не растворяются в органических растворителях; нерастворимы белки (фибриллярные), из которых построены ткани живых организмов (кожа, сухожилия, мышцы, ногти, волосы), а белки плазмы крови растворимы.

Химические свойства.

1) гидролиз (при нагревании с растворами кислот, щелочей, при действии ферментов)

O H O H

|| : | || : |

H2N ― CH2 ― C ―: N ― CH ― C ―: N ― CH ― C = O → H2N ― CH2 ― C = O +

: | : | | |

H2O CH2 H2O CH2 OH OH

| | глицин

OH SH

трипептид

+ H2N ― CH ― C = O + H2N ― CH ― C = O

| | | |

CH2 OH CH2 OH

| |

ОН SH

серин цистеин

Гидролиз белков сводится к гидролизу полипептидных связей. К этому же сводится и переваривание белков:

Белок ↔ аминокислоты → кровь во все клетки и ткани организма.

2) денатурация - нарушение природной структуры белка (под действием нагревания и химических реагентов)

Денатурация белка куриного яйца под воздействием высокой температуры

3) амфотерность:

+ NaOH

cвойства кислот

Белок

свойства оснований

+ HCl

4) цветные реакции белков - качественные реакции

Лабораторный опыт. ! Правила работы!

а) ксантопротеиновая реакция.

Налейте в пробирку немного белка. Прилейте к нему 3-4 капли концентрированной азотной кислоты. Отметьте произошедшие изменения.

Белок + HNO3 конц. → желтое окрашивание

б) биуретовая реакция.

Налейте в пробирку немного гидроксида натрия, добавьте к нему раствор сульфата меди (II) так, чтобы щелочь оставалась в избытке. К полученному осадку прилейте раствор белка. Отметьте, какие произошли изменения.

Белок + Cu (OH) 2↓ → раствор фиолетового цвета.

?Как еще можно определить белок? (При горении - запах жженых перьев).

Вывод: качественными на белки являются реакции с концентрированной азотной кислотой (желтое окрашивание), со свежеосажденным гидроксидом меди (II) (раствор фиолетового цвета) и горение белков (запах жженых перьев).

Из органических соединений, входящих в живую клетку, важнейшую роль играют белки. На их долю приходится около 50% массы клетки.

Белки являются строительным материалом для оболочки, органоидов и мембран клетки. Из них построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы.

Они выполняют каталитическую функцию. Все клеточные катализаторы - белки (активные центры фермента), структура активного центра фермента и структура субстрата точно соответствуют друг другу.