Гроссенбахер, пропуская искровой разряд в специ­ально сконструированном приборе в течение 100 - 200 час. через смесь NH3, CH4 и Н2, получил в водном ; растворе смесь аминокислот (соотношение в молях): аспарагиновая кислота — 2, треонин — 4, серии—14, гли­цин— 16, аланин—14, лизин — 4, лейцин — 2, изолейцин — 2 и глутаминовая кислота — 1. Кроме того, он обнаружил пептиды, состоящие из глицина и аланина (5:1), а также глицина и изолейцина. К концу опыта продукты полимеризации аминокислот выделялись из раствора в виде мелких многомолекулярных сфер или капель.

Менее многочисленны исследования по синтезу ами­нокислот при воздействии на смесь примитивных газов ионизирующими излучениями. Здесь можно назвать опы­ты Дозе и Раевского, обнаруживших образование кис­лых и нейтральных аминокислот при действии рентгено­вых лучей на газовую смесь СН4, NH3, H2, CO2, N2 и Н2О. При облучении β-лучами от линейного ускори­теля (2 Мэв) растворов ацетата аммония Гассельстромом, Генри и Мурром были получены глицин и аспарагиновая кислота, а при Х-облучении 60Со (5*108 р) твердого карбоната аммония Пашке, Чанг и Янг доказали образование глицина и аланина. Пальм и Кальвин, действуя на смесь метана, аммиака, водорода и паров воды пучком быстрых электронов (5 Мэв при дозе 1010 эрг), синтезировали глицин и аспарагиновую кис­лоту.

Образование аминокислот при простом нагревании исходных растворов было впервые обнаружено Фоксом, Джонсоном и Вегодским. Оро с сотрудниками показал, что ряд аминокислот (глицин, аланин, серии, аспара­гиновая кислота, треонин) получается просто при нагре­вании в течение 40—60 час. водных смесей формаль­дегида и гидроксиламина при 80—100° С или даже при более низких температурах. Аналогичные результаты были получены Левом, Рисом и Маркхемом, которые нагревали 1,5 М водный раствор NH3 и HCN при 90° в течение 18 час. и обнаружили при этом значитель­ное количество аминокислот, частично входящих в пеп­тиды и освобождающихся после гидролиза продуктов реакции (в том числе, кроме глицина, аланина и аспарагиновой кислоты, они получили также лейцин, изолейцин, серии, треонин и глутаминовую кислоту).

Но, конечно, основное значение для первичного абио­генного синтеза органических веществ имела все же энергия коротковолновых ультрафиолетовых лучей, лег­ко достигавшая земной поверхности вследствие отсутст­вия в доактуалистическую эпоху озонового экрана. Син­тез аминокислот и других органических соединений при экспериментальной имитации такого рода условий осо­бенно широко представлен сейчас в мировой литера­туре.

Т. Е. Павловская и А. Г. Пасынский при облучении водных растворов, содержащих 2,5% формальдегида и до 1,5% хлористого или азотнокислого аммония, ультра­фиолетовыми лучами от лампы ПРК-2 в течение 20 час. установили образование следующих аминокислот: серина, глицина, глутаминовой кислоты, аланина, валина, фенилаланина и основных аминокислот — лизина, орнитина и аргинина.

В присутствии адсорбентов (бентонита, каолинита, лимонита и оптического кварца) были найдены те же аминокислоты (за исключением основных) и, кроме того, изолейцин. В последующей работе было показано образование треонина, а при замене формальдегида ацетальдегидом — аргинина и тирозина. Аналогичные результаты были получены другими авторами при облу­чении коротковолновым ультрафиолетовым светом сме­си примитивных газов и их ближайших производных. Нужно отметить, что как при электрических разрядах, так и при освещении ультрафиолетовыми лучами в ис­пользованных для синтеза примитивных смесях образу­ются не только аминокислоты, но также органические кислоты и альдегиды, амины и амиды, в частности мочивина. Вместе с тем в этих условиях происходит полимеризция мономерных молекул, приводящая к образо­ванию более сложных соединений.

§2.2 Абиотический синтез полимеров

Следующим за образованием мономеров шагом эволю­ции на пути к возникновению жизни являлось их объ­единение в полимеры, в частности в соединения, ана­логичные белкам и нуклеиновым кислотам, играющим исключительно важную роль в организации живых су­ществ.

Принципиальная возможность такой далеко идущей абиогенной полимеризации органических веществ под­тверждается рядом опытов, где в качестве мономеров использовались в первую очередь аминокислоты и род­ственные им соединения.

Здесь прежде всего нужно упомянуть об исследова­ниях Акабюри, который еще в 1955 г. указывал на воз­можность в условиях примитивной Земли абиогенного синтеза протобелков (т. е. аминокислотных полимеров со случайным расположением аминокислотных остатков в полипептидной цепи). Вскоре он доказал эту возмож­ность экспериментально, получая из формальдегида, ам­миака и HCN аминоацетонитрил, поликонденсат кото­рого адсорбировался на каолине с образованием поли­глицина. Затем в полиглицин можно вводить боковые Цепи путем реакции с альдегидами или с ненасыщенны­ми углеводородами. Таким путем Акабюри удалось получить полиглицин и его аналоги с молекулярным весом приблизительно равным

15 000.

Фокс и его сотрудники, имитируя вулканические условия, подвергали смесь 18 аминокислот нагреванию при 170° С на куске лавы в течение 6 час. Для того чтобы расплавить смесь до ее обугливания, бралось из­быточное количество дикарбоновых аминокислот. В других случаях нагревание осуществлялось в присутствии полифосфатов, что позволяло снизить температуру на­гревания до 100° С.

При таком температурном воздействии образуется янтарного цвета полимер с молекулярным весом в не­сколько тысяч (от 5 000 до 10 000), содержащий все взя­тые в опыт типичные для белка аминокислоты (поте­рявшие, однако, свою оптическую активность). Этот по­лимер был назван Фоксом протеиноидом за его сходство по ряду признаков с белками.

При дальнейших исследованиях были выявлены два очень интересных свойства протеиноидов: во-первых, то, что они обладают известной внутримолекулярной упорядоченностью, повторяющейся последовательностью аминокислотных остатков, и, во-вторых, име­ют хотя и слабую, но вполне экспериментально обнару­живаемую ферментативную активность (катализ гидро­лиза, декарбоксилирования, аминирования и дезамннирования).

Из многочисленных работ по синтезу полипептидов в водной среде следует назвать следующие: поликонден­сацию глицина при его нагревании в водном растворе аммония, при γ-облучении; ацетилглицин при термаль­ной обработке растворов цианистого аммония, при на­гревании смеси HCN, NH3, при полимеризации аминоацетонитрила, цианамида и дицианамида.

Очень важным вопросом при синтезе полипептидов и белковоподобных соединений является та последова­тельность, с которой аминокислотные остатки связыва­ются между собой в полипептидные цепи. При совре­менном биологическом синтезе белков эта характерная для каждого индивидуального белка последователь­ность (первичная структура) определяется нуклеиновым кодом, но, как указывалось выше, уже при термальном синтезе Фокса, в отсутствие нуклеиновых кислот создался некоторый постоянный порядок соседствования аминокислот.