Анализ структуры белков удалось значительно ускорить путем создания секвенатора-специального прибора для автоматического определения последовательности аминокислот. При таком определении белок в виде тонкой пленки помещают во вращающийся цилиндрический сосуд, где он подвергается деградации по Эдману. Реактивы и растворители проходят над иммобилизованной белковой пленкой, а высвобождающиеся ФТГ-аминокислоты подвергаются жидкостной хроматографии при высоком давлении и таким образом идентифицируются. Один цикл деградации по Эдману занимает при этом менее двух часов. С помощью секвенатора можно определить аминокислотную последовательность полипептида или белка, содержащего до ста аминокислотных остатков.

ВЫВОДЫ

Данная курсовая работа обобщает материал о методах синтеза пептидов и о первичной структуре белков.

В работе приведены данные о структуре молекул белков, их строении, номенклатуре и методах синтеза; описаны как общие теоретические положения, так и экспериментальные методы, позволяющие для реальных систем реализовать на практике конкретные задачи.

Указаны трудности, связанные с проблемой синтеза пептидов. Проведен сравнительный анализ различных методов синтеза.

Описаны причины важности исследований в области первичной структуры. Приведена тактика определение первичной структуры белка, позволяющая определить аминокислотную последовательность, как небольших пептидов, так и молекул с числом остатков аминокислот, превышающим 100.

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

1. Якубке Х.-Д., Ешкайт Х. Аминокислоты, пептиды, белки: Пер. с нем.- М.: Мир, 1985 г.-456 с.

2. Страйер Л. Биохимия: Пер. с англ.- М.: Мир, 1984.-Т.1-232 с.

3. Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия.- М.: Просвещение, 1987.- 815с.

4. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. Биоорганическая химия: М.: Медицина, 1991.-528с.

5. А. Уайт, Ф. Хендлер Основы биохимии: М.: Мир Т.1, 1981.- 534 с.