Технология мяса и мясопродуктов. Лекции
Рефераты >> Технология >> Технология мяса и мясопродуктов. Лекции

Введение

Лек­ции, при­ве­ден­ные ни­же, чи­та­ет пре­по­да­ва­тель Сев­Кав­ГТУ Ку­ли­ко­ва Ва­лен­ти­на Ва­силь­ев­на.

Они ти­ра­жи­ро­ва­лись в бан­ке ре­фе­ра­тов, дан­ный текст яв­ля­ет­ся бо­лее пол­ной вер­си­ей пре­ды­ду­ще­го.

Вни­ма­ние! Текст го­ден к ис­поль­зо­ва­нию в на­уч­ных ра­бо­тах толь­ко по­сле ре­дак­ти­ро­ва­ния, т.к. со­дер­жит со­кра­щен­ные сло­ва. Эти со­кра­ще­ния ре­ко­мен­до­вал лек­тор. Вот не­ко­то­рые из них:

pI – изо­элек­три­че­ская точ­ка,

PSE и DFD – по­ро­ки, свой­ст­вен­ные мя­су по­лу­чен­но­му от стрес­си­ро­ван­ных жи­вот­ных,

АТФ – аде­нин-три-фос­фат,

ВСС - во­до­свя­зы­ваю­щая спо­соб­ность,

ВМС – вы­со­ко­мо­ле­ку­ляр­ные со­еди­не­ния,

КРС – круп­ный ро­га­тый скот,

Ме – ме­тал­лы,

МРС – мел­кий ро­га­тый скот,

ПАВ – по­верх­но­ст­но ак­тив­ные ве­ще­ст­ва,

Св. – сви­нина,

ЦНС – цен­траль­ная нерв­ная сис­те­ма,

ФТС – фи­зи­ко-тех­но­ло­ги­че­ские свой­ст­ва.

Лек­ция 1. 17.02.06.

Тка­не­вой со­став мя­са.

Мы­шеч­ная ткань. Био­хи­ми­че­ские проц. про­те­каю­щие в ней.

На до­лю мы­шеч­ной тка­ни при­хо­дит­ся от 50 до 70% мас­сы те­ла жи­вот­но­го. Со­дер­жа­ние об­рат­но про­пор­цио­наль­но со­дер­жа­нию жи­ро­вой тка­ни, за­ви­сит от по­ро­ды, воз­рас­та, упи­тан­но­сти и др. Она при­да­ет мя­су спе­ци­фи­че­ский вкус, за­пах, цвет и яв­ля­ет­ся ис­точ­ни­ком бел­ка.

Хи­ми­че­ский со­став тка­ни:

1. вла­га – 70-75%

2. бел­ки – 20%

3. ли­пи­ды – 3%

4. ми­не­раль­ные ве­ще­ст­ва – 1.5%

5. уг­ле­во­ды – 1%

6. азо­ти­стые экс­трак­тив­ные ве­ще­ст­ва – 1.5%.

Вы­со­кое со­дер­жа­ние H2O сви­де­тель­ст­ву­ет об ак­тив­ном ме­та­бо­лиз­ме при жиз­ни жи­вот­но­го. Во­да по свой­ст­вам не­од­но­род­на, раз­ли­ча­ют 4 фор­мы её свя­зи:

1. хи­ми­че­ская,

2. ад­сорб­ци­он­ная,

3. ос­мо­ти­че­ская,

4. ка­пил­ляр­ная.

Наи­бо­лее проч­но удер­жи­ва­ет­ся хи­ми­че­ски свя­зан­ная в ви­де OH- групп или вхо­дя­щая в со­став кри­стал­ло­гид­ра­та.

К проч­но свя­зан­ной от­но­сят ад­сорб­ци­он­ную, ко­то­рая удер­жи­ва­ет­ся бел­ка­ми, уг­ле­во­да­ми и фос­фо­ли­пи­да­ми. Гид­ра­та­ция мо­ле­кул обу­слов­ле­на ди­поль­ным строе­ни­ем во­ды, на­ли­чи­ем у бел­ка функ­цио­наль­ных групп COO- и NH4+ , OH-, пеп­тид­ных и дру­гих свя­зей. Ди­по­ли во­ды об­ра­зу­ют гид­рат­ные слои во­круг функ­цио­наль­ных групп и бел­ко­вой мо­ле­ку­лы в це­лом. Та­ких сло­ев мо­жет быть до пя­ти. До­ля та­кой вла­ги 6-15%.

Сла­бо­свя­зан­ной – 50-70%. Она удер­жи­ва­ет­ся за счет ос­мо­са и в ре­зуль­та­те за­пол­не­ния мак­ро­ка­пил­ля­ров. От­прес­со­вы­ва­ет­ся или уда­ля­ет­ся цен­три­фу­ги­ро­ва­ни­ем.

Для ха­рак­те­ри­сти­ки со­дер­жа­ния сво­бод­ной вла­ги ис­поль­зу­ют по­ка­за­тель ак­тив­ность во­ды. Обо­зна­ча­ет­ся Aw:

Aw=P/P0

где: P – дав­ле­ние па­ров во­ды над по­верх­но­стью про­дук­та,

P0 – дав­ле­ние на­сы­щен­но­го во­дя­но­го па­ра при дан­ной тем­пе­ра­ту­ре.

Aw=0.96-0.99 для мя­са при t=20˚C. Это иде­аль­ные ус­ло­вия для раз­ви­тия мик­ро­фло­ры, т.к. мик­ро­ор­га­низ­мы раз­ви­ва­ют­ся при Aw=0.6-1.0. Aw влия­ет на ско­рость фер­мен­та­тив­ных ре­ак­ций, од­на­ко его мож­но ре­гу­ли­ро­вать и тем са­мым ре­гу­ли­ро­вать сро­ки хра­не­ния.

Эла­стич­ность, уп­ру­гость, плот­ность мышц за­ви­сит от со­стоя­ния бел­ков и их свя­зей с во­дой. В со­от­вет­ст­вии со струк­ту­рой мы­шеч­но­го во­лок­на раз­ли­ча­ют бел­ки:

1. мио­фиб­рилл,

2. сар­ко­плаз­мы,

3. ядер,

4. сар­ко­лем­мы.

Сар­ко­плаз­ма – мио­ген, мио­аль­бу­мин, ми­ог­ло­бин, гло­бу­лин-X, ми­о­про­теи­ды, каль­мо­ду­лин.

Мио­фиб­рил­лы – мио­зин, ак­то­мио­зин, ак­тин, тро­по­мио­зин, тро­по­нин, α- и β-ак­ти­ни­ны.

Бел­ки ядер – нук­лео­про­теи­ды, кис­лый бе­лок, ос­та­точ­ный бе­лок.

Сар­ко­лем­ма – кол­ла­ген, эла­стин, ре­ти­ку­лин, му­ци­ны, му­кои­ды, не­иро­ке­ра­ти­ны, ли­по­про­теи­ды.

Сар­ко­плаз­ма­ти­че­ские бел­ки рас­тво­ри­мы в во­де и рас­тво­рах со­лей (аль­бу­ми­ны). Это слож­ная смесь из 50 фрак­ций. Не­ко­то­рые яв­ля­ет­ся фер­мен­та­ми гли­ко­ли­ти­че­ско­го цик­ла, име­ют гло­бу­ляр­ную струк­ту­ру, вы­са­ли­ва­ют­ся при 100% на­сы­ще­нии (NH4)2SO4.

Мио­ген – 20% от всех бел­ков. По мо­ле­ку­ляр­ной мас­се раз­ли­ча­ют три фрак­ции A, B и C. pI = 6.0-6.6, температура де­на­ту­ра­ции 55-66˚С.

Ми­ог­ло­бин – обу­слав­ли­ва­ет цвет мя­са. 1% по мас­се. Ды­ха­тель­ный пиг­мент, по строе­нию по­хож на ге­мо­гло­бин. Со­сто­ит из бел­ко­вой и не­бел­ко­вой час­тей. Пол­но­цен­ный, pI = 7.0, температура де­на­ту­ра­ции = 60˚С. Ми­ог­ло­бин фио­ле­то­во-крас­но­го цве­та. Лег­ко окис­ля­ет­ся, из-за боль­шо­го чис­ла не­на­сы­щен­ных свя­зей, взаи­мо­дей­ст­ву­ет с CO2, NO, H2S. При взаи­мо­дей­ст­вии с O2 воз­ду­ха пе­ре­хо­дит в ок­си­ми­ог­ло­бин (при­об­ре­тая пур­пур­но-крас­ную ок­ра­ску).

Ок­си­ми­ог­ло­бин при­сут­ст­ву­ет толь­ко на по­верх­но­сти и яр­кая ок­ра­ска со­хра­ня­ет­ся толь­ко до тех пор, по­ка со­от­но­ше­ние ме­ж­ду Mb и MbO2 = 1/1. При бо­лее глу­бо­ком окис­ле­нии же­ле­зо пе­ре­хо­дит в трех­ва­лент­ное с об­ра­зо­ва­ни­ем мет­ми­ог­ло­би­на, ко­то­рый име­ет ко­рич­не­вую ок­ра­ску; та­кая ок­ра­ска ста­но­вит­ся за­мет­ной, ко­гда со­дер­жа­ние его дос­ти­га­ет 60%.

На гло­бу­ли­ны-X при­хо­дит­ся око­ло 20% всех бел­ков. pI = 5.2, температура де­на­ту­ра­ции = 50˚С био­ло­ги­че­ская роль не­яс­на. Все бел­ки сар­ко­плаз­мы пол­но­цен­ные.

Бел­ки мио­фиб­рилл – из­вле­ка­ют­ся труд­нее, т.к. об­ра­зу­ют ком­плек­сы. Рас­тво­ри­мы в рас­тво­рах со­лей сред­ней кон­цен­тра­ции, вы­са­ли­ва­ют­ся при 50% на­сы­ще­нии (NH4)2SO4., пол­но­цен­ные.

Мио­зин-40% от бел­ков. Из-за вы­со­ко­го со­дер­жа­ния ГЛУ и АСП име­ет вы­со­кий за­ряд, боль­шое ко­ли­че­ст­во по­ляр­ных групп и вы­со­кую гид­ро­филь­ность, боль­шое срод­ст­во к Ca и Mg. pI = 5.4, температура де­на­ту­ра­ции = 50˚С. Об­ла­да­ет мак­си­маль­ной рас­тво­ри­мо­стью при 5˚С.

Лек­ция 2. 24.02.06.

Мо­ле­ку­ла мио­зи­на не­сим­мет­рич­на. От­но­ше­ние длин­ны к диа­мет­ру 100/1. Со­сто­ит из двух субъ­е­ди­ниц, ко­то­рые на­зы­ва­ют­ся ме­ро­мио­зи­ны (лег­ко­го L-ме­ро­мио­зи­на и тя­же­ло­го H-ме­ро­мио­зи­на).

В H-ме­ро­мио­зи­не (го­лов­ке) 2 ак­тив­ных цен­тра:

1. для со­еди­не­ния с ак­ти­ном;

2. гид­ро­ли­зу­ет АТФ с об­ра­зо­ва­ни­ем АДФ и фос­фор­ной ки­сло­ты.

Этот фер­мент, на­зы­ва­ет­ся ме­о­зин-АТ­Фа­за.

Ак­тин – 10-15% от бел­ков. Пол­но­цен­ный. 2 фор­мы: гло­бу­ляр­ная и фиб­рил­ляр­ная. Ди­мер гло­бу­ляр­но­го по­ли­ме­ри­зу­ет­ся в фиб­рил­ляр­ный в при­сут­ст­вии со­лей и АТФ. pI = 4.7, температура де­на­ту­ра­ции = 50˚С.

Ак­то­мио­зин – со­сто­ит из двух бел­ков: ак­ти­на и мио­зи­на. Не­рас­тво­рим в во­де, в при­сут­ст­вии АТФ дис­со­ции­ру­ет на ак­тин и мио­зин. Воз­мож­на и об­рат­ная ре­ак­ция при со­кра­ще­нии. В ком­плекс с мио­зи­ном мо­жет всту­пать как фиб­рил­ляр­ный, так и гло­бу­ляр­ный ак­тин, но со­кра­ти­тель­ной спо­соб­но­стью об­ла­да­ет толь­ко фиб­рил­ляр­ный.


Страница: